Trypsine

Trypsine Als enzym van de alvleesklier is het verantwoordelijk voor de verdere afbraak van voedingseiwitten. Het werkt in het sterk alkalische bereik. Trypsinedeficiëntie leidt tot eiwitgebrek in het lichaam als gevolg van de verminderde eiwitvertering.

Wat is trypsine?

Trypsine is een protease dat de afbraak van eiwitten in het alkalische gebied van de dunne darm voortzet. In de maag begint de afbraak van eiwitten in de zure omgeving door het enzym pepsine. Het enzym trypsine bestaat uit drie componenten.

Dit zijn trypsine-1 als kation, trypsine-2 als anion en trypsine-4. Twee derde van het enzym bestaat uit trypsine-1 en een derde uit trypsine-2. Trypsine-4 of mesotrypsine wordt alleen in kleine hoeveelheden aangetroffen. Trypsine is een endoprotease. Het splitst alleen op bepaalde plaatsen een eiwit. Het is ook een serineprotease. Het actieve centrum bevat de katalytische triade van asparaginezuur, histidine en serine. Het splitst de voedingseiwitten bij voorkeur op de basisaminozuren lysine, arginine en gemodificeerd cysteïne.

Trypsine wordt geproduceerd uit de zymogene precursor trypsinogeen met behulp van de katalytische werking van het intestinale enzym enteropeptidase. Het enzym bestaat uit 224 aminozuren. Trypsine ontwikkelt zijn optimale werking bij een pH-waarde van 7 tot 8.

Functie, effect en taken

De taak van trypsine is om de afbraak van eiwitten die al in de maag in het alkalische bereik zijn begonnen, voort te zetten. In de maag begint de voorvertering van voedingseiwitten door het vergelijkbare enzym pepsine in het zure bereik.

Ook hier worden de eiwitketens op bepaalde punten verbroken. Terwijl deze splitsing van de eiwitten in de maag plaatsvindt op aromatische aminozuren zoals fenylalanine, worden de eiwitten en polypeptiden door trypsine gesplitst op de basische aminozuren lysine en arginine en op het gemodificeerde cysteïne. Een ander verschil met pepsine is dat trypsine zijn optimale werking ontwikkelt in het alkalische bereik bij een pH-waarde van 7 tot 8. Geactiveerde trypsine zet ook andere zymogenen zoals chymotrypsinogeen, pro-elastase, procarboxypeptidase en andere inactieve enzymen om in actieve enzymen.

De conversie begint onmiddellijk na de release van trypsine. De andere proteasen van de alvleesklier zijn chymotrypsine, carboxypeptidase of elastine. Bovendien activeert trypsine zichzelf door trypsinogeen om te zetten. De pancreasenzymen zijn aanvankelijk in hun inactieve vorm om de pancreas niet af te breken door zelfvertering. Alleen wanneer de inactieve preforms worden uitgescheiden, kunnen ze worden geactiveerd door te splitsen. Ten eerste wordt de omzetting van trypsinogeen in trypsine gekatalyseerd door enteropeptidase. Dat is de enige functie van enteropeptidase.

Een hexameer met het terminale aminozuur lysine wordt afgesplitst van het trypsinogeen. Aangezien trypsine ook polypeptideketens afsplitst op het basische lysine, katalyseert het nu ook zijn eigen activering en tegelijkertijd de activering van de andere zymogenen. Samen met de enzymen chymotrypsine en elastase splitst het grotere eiwitten in de dunne darm en de peptonen (polypeptideketens) die door de werking van pepsine worden geproduceerd in tri- en dipeptiden. Deze kleinere peptiden worden vervolgens met behulp van andere enzymen verder afgebroken tot aminozuren. Met name trypsine draagt ​​ook bij aan de afbraak van het aminozuur methionine. Lysine stimuleert onder meer de vorming van trypsine.

Opleiding, voorkomen, eigenschappen en optimale waarden

Trypsine is een endogeen enzym dat wordt gebruikt om voedseleiwitten te verteren. Daarom wordt het altijd kort na het eten door de alvleesklier uitgescheiden. Het enzym kan echter ook uit dierlijke bronnen worden verkregen en medicinaal worden gebruikt. De eiwitsplitsende werking kan onder meer worden gebruikt om lichaamseigen eiwitcomplexen af ​​te breken. Dit is hoe immuuncomplexen kunnen worden opgelost bij auto-immuunziekten.

Ontstekingen in het bewegingsapparaat zijn ook goed te behandelen met trypsine. Het activeert ook het enzym plasmine uit plasminogeen. Plasmine lost fibrine op bij sterke trombusvorming. Met behulp van trypsine kan trombose worden behandeld of zelfs voorkomen. Bovendien ondersteunt trypsine de spijsvertering bij inname tijdens de maaltijden. Wanneer het 1 tot 2 uur voor of na een maaltijd wordt aangebracht, ontvouwt het zijn ontstekingsremmende effecten.

Ziekten en aandoeningen

In de context van pancreasinsufficiëntie kan de synthese van spijsverteringsenzymen zoals trypsine worden beperkt. Het gevolg is de ontwikkeling van indigestie. Naast proteasen produceert de alvleesklier ook lipasen en amylasen.

Als de enzymen ontbreken, worden de voedingsbestanddelen niet meer verteerd en komen ze in de dikke darm terecht. Als er bijvoorbeeld een tekort is aan trypsine, kan het eiwit in de voeding niet meer goed worden verteerd. Rottende bacteriën nestelen zich in de dikke darm en breken de eiwitten anaëroob af. Er zijn enorme spijsverteringsproblemen met winderigheid, diarree en buikpijn. Bovendien leidt de verminderde vorming van aminozuren tot een eiwitgebrek en ondervoeding ondanks voldoende voedselinname. De enzymen kunnen echter ook van buitenaf worden aangevoerd.

Er zijn echter ook medische noodgevallen waarbij lichaamseigen enzymen zoals trypsine de alvleesklier zelf verteren. Dit kan gebeuren als de galwegen en pancreaskanalen zijn geblokkeerd. Trypsine komt vrij, maar kan niet via de alvleesklierblokkade in de dunne darm komen. Als het pancreaskanaal niet wordt geopend in deze acute noodsituatie, is de uitkomst fataal vanwege het zelf oplossen van de pancreas. Zelfs bij pancreastumoren kan het pancreaskanaal volledig of gedeeltelijk worden gesloten. De werking van de spijsverteringssappen in de pancreas manifesteert zich als chronische of acute pancreatitis.

Een tekort aan trypsine kan ook worden veroorzaakt door een mutatie. Er zijn ook erfelijke vormen van pancreatitis wanneer de afbraak van trypsine wordt verstoord.